Оба активных центра аспартат-трансаминазы расположены в глубоких впадинах на противоположных сторонах молекулы на границе между субъединицами. Стенки каждого из активных центров образованы большим и малым доменом одной субъединицы и краем большого домена другой смежной субъединицы. В состав активного центра входят аминокислотные остатки, принадлежащие обеим субъединицам; этим объясняется отсутствие каталитической активности у мономера, кофермент связан в глубине щели активного центра на расстоянии ~8-10 А° от поверхности молекулы. Сторона А пиридированого кольца обращена к β - слою и метильной группе остатка Тrp-140 (стороны пиридинового кольца обозначены в соответствии номенклатурой JUPAC). Угол между плоскостями пиридинового и индольного колец составляет ≈40-45°, между кольцами возможно стэкинг-взаимодействие. Остаток пиридоксальфосфата связан альдиминной связью с ε-NH2-группой лизина-258. Коферментами трансаминаз являются производные пиридоксина-пиридоксальфосфат и пиридоксаминфосфат. Оба кофермента обратимо переходят друг в друга в ходе реакции переаминирования. Трансаминазы для катализа требуют оба кофермента, в отличие от других ферментов/13/.

Это интересно:

Оценка результатов
Число линий преципитации У разных антигенов часто бывают сходные коэффициенты диффузии. Поэтому в многокомпонентных системах антиген-антитело в одном и том же участке геля могут появиться преципитаты разной специфичности, образующие одну ...

Сенсоры на основе микроорганизмов
В последние годы разработано множество биосенсоров для определения органических соединений. Многие ферментные сенсоры обладают высокой специфичностью по отношению к представляющим интерес субстратам, однако используемые в них ферменты дор ...

Оценка метода
Преимущества нефелометрии – относительная простота и быстрота процедуры, а также возможность ее автоматизации. Однако этот метод предъявляет особые требования к качеству антисыворотки. Она должна содержать достаточно антител, чтобы в разв ...