Оба активных центра аспартат-трансаминазы расположены в глубоких впадинах на противоположных сторонах молекулы на границе между субъединицами. Стенки каждого из активных центров образованы большим и малым доменом одной субъединицы и краем большого домена другой смежной субъединицы. В состав активного центра входят аминокислотные остатки, принадлежащие обеим субъединицам; этим объясняется отсутствие каталитической активности у мономера, кофермент связан в глубине щели активного центра на расстоянии ~8-10 А° от поверхности молекулы. Сторона А пиридированого кольца обращена к β - слою и метильной группе остатка Тrp-140 (стороны пиридинового кольца обозначены в соответствии номенклатурой JUPAC). Угол между плоскостями пиридинового и индольного колец составляет ≈40-45°, между кольцами возможно стэкинг-взаимодействие. Остаток пиридоксальфосфата связан альдиминной связью с ε-NH2-группой лизина-258. Коферментами трансаминаз являются производные пиридоксина-пиридоксальфосфат и пиридоксаминфосфат. Оба кофермента обратимо переходят друг в друга в ходе реакции переаминирования. Трансаминазы для катализа требуют оба кофермента, в отличие от других ферментов/13/.

Это интересно:

Изменения биохимических показателей тканей экспериментальных животных
Результаты комплексного биохимического и гистологического анализа биоматериала, полученного от экспериментальных животных, свидетельствуют о существенном торможении развития атеросклеротических процессов при введении СМЛР в качестве добав ...

Клонирование животных
Пожалуй, одним из наиболее ярких достижений генетики за последнее время является эксперимент по клонированию овцы, успешно завершенный 23 февраля 1997 года учеными Рослинского университета в Шотландии под руководством Яна Вилмута. Для того ...

Абиотические факторы среды
Температура . Большинство видов приспособлено к довольно узкому диапазону температур. Некоторые организмы, особенно в стадии покоя, способны выдерживать очень низкие температуры. Например, микроорганизмы выдерживают охлаждение до -200°С. ...