Группа митохондриальных переносчиков.

Материалы » Строение и принцип действия переносчиков » Группа митохондриальных переносчиков.

Гомологичность некоторых транспортных белков внутренней митохондриальной мембраны свидетельствует об их близком родстве: по всей вероятности, они произошли от общего предка в результате дивергентной эволюции. Имеются по меньшей мере три представителя этой группы:

1) ADP/ATP-транслоказа;

2) переносчик фосфата;

3) разобщающий белок.

В структуре этих белков имеется много общего, и тем не менее они существенно различаются по субстратной специфичности. ADP/ATP-транслоказа катализирует транспорт ADP и АТР через бислой. При физиологических условиях АТР транспортируется из митохондрий, a ADP переносится в матрикс. Механизм этого процесса, по-видимому, аналогичен таковому для белка полосы 3, за исключением того, что АТР несет на один отрицательный заряд больше, чем ADP, и поэтому обмен зависит от трансмембранного электрического потенциала на митохондриальной мембране. Переносчик фосфата осуществляет одновременно и симпорт Н+, и, по-видимому, механизм его работы сходен с описанным ранее механизмом для Н+ - лактозопермеазы из Е. coli. Этот белок катализирует транспорт фосфата внутрь митохондрий. Благодаря симпорту Н+ процесс в целом является электронейтральным и не зависит от трансмембранного потенциала. Разобщающий белок был обнаружен в митохондриях из клеток бурого жира млекопитающих; его функция заключается в диссипации протонного электрохимического градиента, создаваемого при функционировании дыхательной цепи, в результате чего генерируется тепло. Разобщающий белок может также катализировать транспорт анионов, например С1 - , так что, может быть, на самом деле он катализирует транспорт ОН-, который невозможно экспериментально отличить от транспорта Н+. Этот переносчик связывается с нуклеотидами, которые ингибируют транспорт, и его работа может регулироваться жирными кислотами.

Все три переносчика, а возможно, еще и α-кетоглутарат/малат-транслоказа, имеют сходное строение; этот вывод был сделан на основе данных об их аминокислотной последовательности. Все они имеют мол. массу около 33000 Да и состоят из трех гомологичных доменов, каждый из которых содержит 100 аминокислот. По всей вероятности, эти три домена образовались в результате утроения единственного гена. Была построена модель, согласно которой каждый из гомологичных доменов дважды пересекает мембрану, а вся субъединица содержит шесть трансмембранных α-спиралей. С этой моделью согласуются данные по химической модификации. Отметим, что такая структура имеет много общего с Na+ - каналом, состоящим из четырех родственных гомологичных доменов. ADP/ATP-транслоказа является димером и, по-видимому, содержит единственный канал, по которому осуществляется транспорт. Такой вывод основывается на результатах исследований по связыванию ингибиторов с высоким сродством (например, карбоксиатрактилозида).


Это интересно:

Катепсины
Катепсины - (от греч. kathepso-перевариваю), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз пептидной связи. Содержатся в тканях животных и человека. Неспецифический протеолиз играет важную роль в регуляции белкового обмена, в ходе кот ...

Принцип эквивалентности. Инертная и гравитационная массы
Массу тела можно определить путем измерения испытываемого телом ускорения под действием известной силы: Мин = F/a (1) Определяемая таким путем масса, обозначаемая Мин, известная под названием инертной массы. Массу можно также определить ...

Пузырчатка
В прибрежной зоне небольших водоемов со спокойной пресной водой можно найти любопытное растение - пузырчатку. Она плавает в верхнем слое воды, не прикрепляясь ко дну. Если присмотреться к тонким рассеченными листьями растения, можно замет ...