Гомологичность некоторых транспортных белков внутренней митохондриальной мембраны свидетельствует об их близком родстве: по всей вероятности, они произошли от общего предка в результате дивергентной эволюции. Имеются по меньшей мере три представителя этой группы:

1) ADP/ATP-транслоказа;

2) переносчик фосфата;

3) разобщающий белок.

В структуре этих белков имеется много общего, и тем не менее они существенно различаются по субстратной специфичности. ADP/ATP-транслоказа катализирует транспорт ADP и АТР через бислой. При физиологических условиях АТР транспортируется из митохондрий, a ADP переносится в матрикс. Механизм этого процесса, по-видимому, аналогичен таковому для белка полосы 3, за исключением того, что АТР несет на один отрицательный заряд больше, чем ADP, и поэтому обмен зависит от трансмембранного электрического потенциала на митохондриальной мембране. Переносчик фосфата осуществляет одновременно и симпорт Н+, и, по-видимому, механизм его работы сходен с описанным ранее механизмом для Н+ - лактозопермеазы из Е. coli. Этот белок катализирует транспорт фосфата внутрь митохондрий. Благодаря симпорту Н+ процесс в целом является электронейтральным и не зависит от трансмембранного потенциала. Разобщающий белок был обнаружен в митохондриях из клеток бурого жира млекопитающих; его функция заключается в диссипации протонного электрохимического градиента, создаваемого при функционировании дыхательной цепи, в результате чего генерируется тепло. Разобщающий белок может также катализировать транспорт анионов, например С1 - , так что, может быть, на самом деле он катализирует транспорт ОН-, который невозможно экспериментально отличить от транспорта Н+. Этот переносчик связывается с нуклеотидами, которые ингибируют транспорт, и его работа может регулироваться жирными кислотами.

Все три переносчика, а возможно, еще и α-кетоглутарат/малат-транслоказа, имеют сходное строение; этот вывод был сделан на основе данных об их аминокислотной последовательности. Все они имеют мол. массу около 33000 Да и состоят из трех гомологичных доменов, каждый из которых содержит 100 аминокислот. По всей вероятности, эти три домена образовались в результате утроения единственного гена. Была построена модель, согласно которой каждый из гомологичных доменов дважды пересекает мембрану, а вся субъединица содержит шесть трансмембранных α-спиралей. С этой моделью согласуются данные по химической модификации. Отметим, что такая структура имеет много общего с Na+ - каналом, состоящим из четырех родственных гомологичных доменов. ADP/ATP-транслоказа является димером и, по-видимому, содержит единственный канал, по которому осуществляется транспорт. Такой вывод основывается на результатах исследований по связыванию ингибиторов с высоким сродством (например, карбоксиатрактилозида).

Это интересно:

Население планеты
В 1987 году на нашей планете жило более 5 миллиардов человек. Кстати, о миллиардах. Мы как-то привыкли к грандиозным цифрам и не всегда ощущаем их величие. Вероятно, вам интересно будет узнать, что толщина книги, содержащей миллиард стран ...

Вирусные белки
Гликопротеин (GP) является единственным поверхностным белком вириона. Его тримеры образуют шипы на поверхности вириона и отвечают, по-видимому, за первичное присоединение вируса к клетке. Этот белок сильно модифицирован (в отличие от боль ...

Городские улицы
В старой части города современные улицы с высокими каменными домами и небольшим количеством деревьев (улицы Ленина, К. Маркса, Энгельса, Московская) сочетаются с улицами, сохранившими старые малоэтажные застройки и элементы частного секто ...