Катепсины - (от греч. kathepso-перевариваю), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз пептидной связи. Содержатся в тканях животных и человека. Неспецифический протеолиз играет важную роль в регуляции белкового обмена, в ходе которого белки организма постоянно обновляются.

По строению активного центра различают три основных группы катепсинов. В группу катепсинов, содержащих в активном центре остаток серина (так называемые сериновые амидгидролазы), входят катепсин А (сериновая карбоксипептидаза A1)и катепсин G. Обширную группу составляют катепсины, содержащие в активном центре цистеин (тиоловые амидгидролазы). В эту группу входят катепсины В, С, Н, L, N и S. К катепсинам, содержащим в активном центре остаток аспарагиновой кислоты (так называемые карбоксильные амидгидролазы), относятся катепсин D и катепсин Е. Катепсин С обладает также сильно выраженной транспептидазной активностью - катализирует перенос олигопептидов на пептиды или аминокислоты. Известен также катепсин F, который катализирует расщепление протеогликанов. Он ингибируется некоторыми иммуноглобулинами, не чувствителен к действию диизопропилфторфосфата, пепстатина и реагентов, взаимодействующих с группой SH [16, 38].

Во время беременности наблюдается активация протеолиза. В I триместре повышение протеолитической активности может быть связано с происходящими в этот период процессами имплантации и плацентации. II триместр характеризуется завершением периода формирования плаценты и вступлением ее в фазу активного функционирования, что обеспечивает иммуносупрессию. В III триместре увеличение активности ингибиторного звена протеолитической системы может быть связано с нарастанием потенциала свертывания крови, гиперкоагуляцией. Перед родами активация протеолиза связана с повышением фибринолитической активности трофобласта. После родов наблюдается усиление активности ингибиторов протеаз, что может быть расценено как защитная компенсаторная реакция [16].

Катепсин D – важнейшая лизосомальная протеиназа, отражающая способность клеток к ращеплению белков и играющая важную роль в процессе внутриклеточного протеолиза.

Катепсин D существует в виде множественных форм с pI от 5,8 до 7,2 [14, 16]. Максимальная активность отмечена при pH 2,8-4,0.

При гель-фильтрации установлена Mr 42000, а при аналитическом ультрацентрифугировании – 43300. В плаценте протеиназа локализована в ворсинах синцитиотрофобласта.

Катепсин D - эндопептидаза, гидролизующая пептидные связи, образованные остатками гидрофобных аминокислот, один из которых - ароматический. Лучшим субстратом является гемоглобин. Фермент раcщепляет многие природные субстраты: вещество Р, соматостатин, пролактин , b-липотропин, b-эндорфин.

Катепсин D участвует в регуляции развития клетки и ее программируемой гибели, что связано с процессами в системе протеолиз-антипротеолиз, в которой происходит нарушение баланса при ХВГП. Поэтому представляет интерес изучение активности катепсина D при патологическом течении беременности.

Это интересно:

Иммунитет
Под иммунитетом понимается невосприимчивость, слабовосприимчивость, сопротивляемость организма инфекциям и инвазиям чужеродных организмов (в том числе - болезнетворных микроорганизмов) и относительная устойчивость к вредным веществам. В б ...

Пищеварительная система. Дыхательная система. Мочеполовая система.
Общая характеристика органов пищеварительной системы и её функциональное значение. Пищеварительный канал, пищеварительные железы. Полость рта. Преддверие рта: ротовая щель, стенки преддверие рта. Зубы. Молочные и постоянные зубы, их стро ...

Дефенсины насекомых
Дефенсины насекомых были открыты независимо друг от друга двумя группами исследователей. Первоначально они были обнаружены в культуральной среде клеток NIH Sape-4, которые представляют собой поддерживаемую in vitro линию эмбриональных кле ...