Реакция переаминирования аминокислот была открыта учёными А.Е.Браунштейном и М.Г. Крицман в 1937 году при изучении дезаминирования глутаминовой кислоты в мышечной ткани /24/. Было замечено, что при добавлении к гомогенату мышц глутаминовой и пировиноградной кислот образуется L-кетоглутаровая кислота и аланин без промежуточного образования аммиака; добавление аланина и - кетоглутаровой кислоты приводило к образованию пировиноградной и глутаминовой кислот. В последующих исследования было показано, что реакции переаминирования широко распространены в живой природе и играют важную роль в сопряжении азотистого и энергетического обмена /25/. www.keepbanks.ru

Реакции переаминирования протекают при участии специфических ферментов, названых А.Е. Браунштейном аминоферазами (или по современной классификации, трансаминазами). Теоретически эти реакции возможны между любой амино - и кетокислотой, но наиболее интенсивно они протекают в том случае, когда один из партнеров представлен дикарбоновой амино - или кетокислотой. В тканях животных и у микроорганизмов доказано существование реакции переаминирования также между монокарбоновыми амино - и кетокислотами/26/.

В первых же работах, посвященных к открытию ферментативного переаминирования, А.Е. Браунштейн и М.Г. Крицман высказали предложение об образовании в ходе этой реакции основания Шиффа, подвергающегося таутомерному превращению и гидролизу; при этом указывалось на возможность участия в реакции промежуточного акцептора аминогруппы. Это предположение получило повреждение после открытия в 1944 году американским биохимиком Э. Снеллом новых биологически активных форм витамина -

пиридоксаля и пиридоксамина, которым была приписана роль переносчика аминогруппы. В 1945-47г.г. были получены доказательства того, что фосфорилированное производное пиридоксаля- пиродоксаль --фосфат является коферментом аспартат-трансаминаз бактериальной и животного происхождения/27/. В 1954 году А. Майстер и соавторы установили, что частично очищенная апотрансаминаза активируется при помощи пиродоксаль – – фосфата в равной мере. Эти данные согласовались с ранее высказанными предложениями, согласно которым пиридоксальфосфат и пиридоксаминфосфат подвергаются взаимопревращению в ходе катализируемой ферментом реакции, которая может быть представлена в виде суммы двух полуреакций /28/:

L-аппарат + ПЛФ оксалацетат+ПМФ

ПМФ + 2 – оксоглутарат L – глутамат + ПЛФ

ПЛФ – пиридоксальфосфат, ПМФ- пиридоксаминфосфат.

Окончательные доказательства этого механизма были получены в конце 50-х годов получения высокоочищенных препаратов аспартат-трансаминазы из сердца свиньи. Исследуя эти препараты, удалось подтвердить наличие прочно связанного пиридоксальфосфата в трансаминазе и доказать при помощи химических и спектрофотометрических методов, что L- глутамат или L- аспартат вызывает превращение обращается при добавлении 2 – оксоглутарата или оксалацетата/25/. В реакции переаминирования участвует - аминокислота как донор аминогруппы и -кетокислота как акцептор аминогруппы. Донорами могут служить также -,-, - и - аминогруппы ряда аминокислот (например, у орнитина - группа находится в - положении, у -аланина - в -положении/13/.

Это интересно:

Лидерские качества.
Среди учащихся с I группой крови в 3,5 раза чаще встречаются лидеры. Лидерство – это то, для чего созданы люди с этой группой крови. Причем они могут быть как формальными, так и неформальными лидерами. Чтобы реализоваться такой человек об ...

Биохимические функции живого вещества
Биохимические функции в пределах живого вещества распадаются на две части: 1. Биохимическая функция, связанная с питанием, дыханием, размножением организмов. 2. Биохимическая функция, связанная с разрушением тела отмерших организмов, то ...

Список сокращений
БЛМ – бислойные липидные мембраны митоКАТФ – митохондриальный АТФ-зависимый калиевый канал. цитоКАТФ – цитоплазматический АТФ-зависимый калиевый канал. АФК – активные формы кислорода. митоKIR – канальная субъединица митоКАТФ митоSUR ...