Введение в предмет и задачи физиологии растений. Ознакомление со структурой
курса.Страница 5
количества или активности фермента,
концентрации субстрата,
рН и состава раствора,
температуры,
присутствия активаторов или ингибиторов фермента.
Роль кофермента в осуществлении действия фермента является определяющей, так как он часто выступает активатором активного центра фермента. Это было доказано японским биохимиком Вангом
на примере действия каталазы. Каталаза - это фермент, расщепляющий перекись водорода. В состав каталазы входит гем (ион железа в составе порфиринового кольца), который является коферментом и соединяется с апоферментом (белковой молекулой). Оказалось, что чистый раствор перекиси водорода сохраняется длительное время без разложения. Если в раствор добавить соль железа, образующую ионы железа, то 1 ион железа катализирует расщепление 1 молекулы перекиси за 30 минут. При добавлении в раствор гемогруппы (без белка) скорость разложения перекиси возрастает в 150 раз - за 1 минуту разлагается 5 молекул перекиси. При внесении в раствор фермента каталазы, то есть белковой молекулы, содержащей кофермент, скорость реакции уже возрастает в 150 млн. раз, так как за 1 минуту расщепляется 5 млн. молекул перекиси. Добавление же в раствор чистой белковой части фермента (апофермента) разложения перекиси водорода не вызывало вообще.
В любой живой клетке, в том числе и в растительной, ферменты бывают двух категорий:
конститутивные
или обязательные,
адаптивныеили индуцированные, то есть образующиеся под влиянием условий внешней среды в ответ на воздействие ее факторов.
Если из окружающий среды в клетку поступают какие-либо факторы, разрушающие конститутивные ферментативные системы и их синтез, а, следовательно, и биохимические реакции, которые катализировались с их помощью прекращаются, то такие ферменты называют репрессированными.
Функционально одни и те же ферменты, которые образуются у разных особей, могут иметь определенные отличия в своих физико-химических свойствах. Такие ферменты называют изоферментами
. Ферментов с множественностью молекулярных форм (изоферментов) известно около 50. Способность к образованию изоферментов является частью механизма приспособления организма к условиям внешней среды.
Кинетика ферментативного катализа.
Кинетика ферментативного катализа - это понятие о скорости ферментативной реакции и факторах, влияющих на этот показатель.
Единицейактивности любого фермента называется то его количество, которое при данных условиях катализирует превращение одного микромоля субстрата за 1 минуту.
Концентрациюфермента в растворе выражают в единицах активности на 1 мл раствора.
Удельная активность
фермента определяется в единицах активности фермента на 1 мг белка (моль/мин. *мг), а молекулярная активность
соответствует количеству единиц в одном микромоле фермента, т.е. количеству молекул субстрата, которые превращаются за 1 минуту одной молекулой фермента.
Единицей измерения скорости ферментативной реакции
является катал
- т.е. такое количество фермента, которое катализирует превращение 1 моля субстрата в продукт за 1 секунду.
Скорость ферментативной реакцией описывается уравнением Михаэлиса-Ментена (см. таблицу), где v
- скорость ферментативной реакции, V -
максимальная скорость реакции, Кm - константа Михаэлиса, [S] - молекулярная концентрация субстрата.
Константа Михаэлиса численно равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции достигает половины максимальной скорости. Константа Михаэлиса выражается в молях.
Величина константы Михаэлиса зависит от концентрации субстрата, рН среды и температуры среды.
Для каждой ферментативной реакции характерна своя величина константы Михаэлиса. Определяется она, если известны концентрация субстрата, скорость реакции и максимальная скорость реакции. Тогда при скорости реакции, равной половине максимальной скорости, константа Михаэлиса равняется концентрации субстрата.
Графически ферментативная реакция описывается уравнением
у = а + bх,
где у - 1/v, a- 1/Vmax., b - Km/Vmax.
Для осуществления ферментативного катализа в клетке должны сложиться определенные условия, которые называются необходимыми условиями ферментативной реакции
:
соответствие субстрата и фермента для образования комплекса ЕS (эффект сближения
),
строгая взаимная ориентация субстрата, коферментов и активного центра фермента (эффект ориентации),
активация субстрата, т.е. перераспределение электронной плотности молекул субстрата под действием электроактивных групп фермента (эффект поляризации
).
Важно не только начало ферментативной реакции, но и весь процесс, который определяется активность ферментов. Активность ферментов, а значит и скорость ферментативной реакции, зависит от следующих факторов:
Это интересно:
Миграция и распределение живого вещества
В связи с действием солнечной энергии и внутренней энергии Земли в биосфере совершаются постоянные процессы движения и перераспределения вещества. В ней осуществляется массовый перенос твердых, жидких и газообразных тел при различных темп ...
Рост и развитие растений.
Характеристика факторов, определяющих закономерности роста и развития растений.
Все ранее изученные процессы в совокупности определяют прежде всего осуществление основной функции растительного организма - роста, образования потомства, со ...
Учение о внутренних органах (спланхнология). Теоретическая анатомия
внутренних органов.
Системы обеспечения движений. Пищеварительная, дыхательная, мочеполовая, сердечно – сосудистая и лимфатическая система человека. Функции органов систем обеспечения, их функциональная взаимосвязь и адаптация к физическим нагрузкам.
Общая ...