Строение и классификация аминокислот.

Аминокислоты - это мономеры белков,

то есть составные компоненты биополимеро,к которым относятся белки.

В состав аминокислот входят углерод, водород, кислород, азот и сера. Общая форму аминокислот - дать формулу.

В природе имеется всего 20 аминокислот, из которых затем в живых организмах синтезируется огромное количество белков.

Все аминокислоты классифицируются на 4 группы:

моноаминомонокарбоновые (глицин, аланин, цистеин, метионин, валин),

моноаминодикарбоновые (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота),

диаминомонокарбоновые (лизин, аргинин),

гетероциклические (триптофан, гистидин).

Аминокислоты обладают амфотерными свойствами, способны к образованию между собой особого типа связей - пептидной и дисульфидной (

дать на доске).

Строение, классификация и функции витаминов.

Витамины - это низкомолекулярные органические соединения различного химического состава. Практически в растениях синтезируются все витамины, так как провитамины, которые используют затем животные для создания витаминов животного происхождения, тоже имеют растительное происхождение (например провитамин А и витамин Д).

История открытия витаминов крайне интересна (болезни, Н.И. Лунин) - на самостоятельное изучение.

Витамины классифицируются на:

водорастворимые (С, В, РР, Н, пантотеновая кислота, инозит, фолиевая кислота, пара-аминобензойная кислота),

жирорастворимые (А, Д, Е, К).

Для растений особенно важны витамины группы В,РР, тиамин, ниацин, пиридоксин. Особенно нуждаются в притоке витаминов от фотосинтезирующих органов нефотосинтезирующие органы растения (корни, цветки, плоды).

Функция витаминов

- участие в биохимических процессах в составе ферментов.

Строение, классификация и функции белков.

Белкиявляются сложными биополимерами,

мономером которых являются аминокислоты. В белковых молекулах в силу их сложного пространственного строения имеются следующие химические и физические связи между отдельными группами мономеров:

пептидные,

дисульфидные,

нековалентные водородные,

гидрофобные,

электростатические.

Белки имеют трех-четырехуровневую структурную организацию в зависимости от сложности молекулы.

Первичная структура

белковой молекулы - это та последовательность аминокислот, которая закодирована в генотипе организма. При формировании этого уровня организации образуются ковалентные пептидные и дисульфидные

связи.

Вторичная структура

белковой молекулы - это свертывание молекулы белка в пространстве за счет нековалентных водородных

связей между соседними аминокислотами.

Третичная структура

белковой молекулы - это фиксирование спирали полипептидной цепочки за счет взаимодействия боковых групп аминокислот и образования гидрофобных и электростатических

связей постоянной пространственной структуры. Пространственное расположение белковых молекул бывает в основном двояким: нитевидная форма или округлая форма, хотя возможны и другие формы молекулы. В основном по конфигурации белковые молекулы делят на фибриллярные и глобулярные

. У всех белков имеются три уровня организации структуры молекулы.

Четвертичная структура

белковой молекулы присуща только сложным белкам, состоящим из нескольких белковых молекул. При этом несколько полностью пространственно организованных белков соединяются между собой, часто с помощью иона, гема или другого объединяющего элемента, образуя биологически активный белок. Связи, объединяющие несколько белковых молекул в одну чаще всего бывают водородными, ионными или гидрофобными. Типичным примером такой молекулы является молекула гемоглобина (из курса микробиологии - молекула леггемоглобина).

Свойствабелков определяются прежде всего химическими свойствами их мономеров, т. е белкам присуща гидрофильность (

связывание с молекулами воды и образование коллоидных систем), амфотерность.

Однако наиболее характерное свойство белков, присущее только им и определяемое их сложной организационной структурой (пространственной конфигурацией) - денатурация и ренатурация

. Денатурировать, то есть терять (разрушать) свои уровни структурной организации, белок способен под воздействием таких факторов внешней среды, как температура, кислота, щелочь, рентгеновские или ультрафиолетовые лучи, высокое давление и даже механическое воздействие. При этом происходит последовательное разрушение четвертичной, третичной, вторичной структуры белка. Первичная структура остается неизменной. Если воздействие фактора оказывается слабым или кратковременным, то не все уровни белка разрушаются, тогда молекула способна к ренатурации или восстановлению третичного и четвертичного уровней организации. Однако при воздействии фактора в течение длительного времени или в высокой концентрации денатурация белка становится необратимой. Примеры: взбивание яичного белка, солнечный загар, варка яйца, мяса.

Это интересно:

Метод определения активности каталазы
Активность каталазы выражается каталазным числом – количеством мг перекиси водорода, которое может разложить 1 мкг крови (гомогената). В две колбы наливали по 7 мл дистиллированной воды и добавляли в них по 1 мл гомогената. Содержимое ко ...

Активность триеновых коньюгатов в плаценте в норме и при хронической внутриутробной гипоксии плода
Согласно результатам исследования при хронической внутриутробной гипоксии плода активность триеновых коньюгатов в плацентарной ткани понижалась в 2,1 раза по отношению к норме (рис. 7). Рис. 7. Активность триеновых коньюгатов в плацент ...

Разделение входящих волокон от ЛКТ в слое 4
Афферентные волокна ЛКТ заканчиваются в слое 4 первичной зрительной коры, который имеет сложную организацию и может быть исследован как физиологически, так и анатомически. Первой особенностью, которую мы хотим продемонстрировать, является ...